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PNAS封面文章:施一公小组揭开S2P活性调节机理

  PNAS报道文章:史以公团开设S2P活动调控机制

  9月1日,清华大学生命科学学院史义功教授组成的研究小组在美国科学院(PNAS)发表了一篇题为“利用RseP裂解RseA,DegS裂解后需要羧基末端疏水性氨基酸”的文章。通过一系列信号转导途径改变细胞外环境,最终影响细胞内代谢水平,控制膜内蛋白水解(Regulated intramembrane proteolysis,RIP)是近年来膜蛋白调控的内外信号传导机制。 S2P是一种膜结合金属蛋白酶,其底物也是一种膜蛋白。 S2P切割膜底物,释放由细胞膜结合的信号分子,从而将信号转导到细胞核中。然而令人困惑的是,S2P对底物水解的作用机制依赖于另一种蛋白酶S1P作用底物裂解的第一步还不清楚。由史义功带队的清华大学的团队用生物化学和结构生物学的方法回答了这个问题,发现S1P底物水解所暴露的C-末端氨基酸对S2P的活性有调节作用,本文被选为为本期杂志封面文章;西南医学院神经生物学系两位科学家在同一期刊上发表的两篇评论文章,高度赞扬了该项研究工作取得重大突破,控制膜内蛋白水解的机制,包括与阿尔茨海默氏病密切相关的γ-分泌酶。值得一提的是,这项工作是在师一功和王家卫老师的指导下,全部由清华大学毕业生和高年级本科生一年级完成的。

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