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《自然》:施一公小组阐述AdiC转运机理

  “自然”:史义功团队阐述了AdiC运输机制

  1月20日,清华大学生命科学教授石义功带领的一个研究小组在Nature上发表了一篇在线的论文,描述了AdiC转运蛋白的底物识别和转运,这些转运蛋白在致病性胃肠道酸性保护机制中起着重要的作用大肠杆菌机制。这是继AdiC在2009年发布首个APC转运蛋白晶体结构系列之后的又一重大突破。 AdiC是逆转运输精氨酸及其脱羧酶产品胍丁胺的转运蛋白。 2009年5月,Shi小组在没有底物的情况下发布了AdiC的分子结构为3.6埃,揭示了AdiC以二聚体的形式存在,并且还发现APC家族的转运蛋白与其他几个类别相互作用钠离子依赖性转运蛋白没有序列同源性有相似的结构骨架,根据生物化学实验的结果,他们假设在运输和可能的运输模式中起重要作用的氨基酸残基在最近发表在Nature上的一篇论文中,Shih的小组分析了AdiC的晶体结构在精氨酸结合状态下为3.0埃。这个更高分辨率的结构表明,过去有一些关于AdiC的报告,由于分辨率低和数据质量有限,表明在一些跨膜螺旋区,Shih-Gong的小组和另一个小组在美国因此在本文中,他们首先校正了以前的两组偏差,然后比较了AdiC在没有底物存在和存在精氨酸的情况下的结构,这种比较表明,在结合精氨酸后,AdiC“ s跨膜螺旋TM6在衬底上旋转近40°,使衬底保持在表面具有负电位的完全封闭的空腔中。基于此观察,结合以往的生化数据,进一步修改了AdiC的转运模型,并提出了反向转运蛋白双结合位点的模型。点击

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